Au cours des dernières décennies, les avancées en RMN des solides biologiques ont été largement portées par le développement de sondes à rotation à l’angle magique (MAS) à des fréquences de plus en plus élevées. L’introduction de technologies MAS ultra-rapides, réduisant considérablement les largeurs de raies, a ouvert la voie à un large éventail d’applications de la RMN à l’état solide, notamment pour l’étude de protéines complexes telles que les protéines membranaires intégrales, les prions ou encore les capsides virales.

Dans une communication récente, les chercheurs du site Infranalytics de Lyon présentent les premiers résultats obtenus avec une sonde MAS de nouvelle génération, capable de faire tourner l’échantillon à 160 kHz. Ces données révèlent une amélioration notable de la résolution spectrale, aussi bien pour une protéine microcristallisée que pour une protéine membranaire reconstituée dans une bicouche lipidique. Cette avancée est rendue possible grâce à l’optimisation de la manipulation des échantillons, du remplissage des rotors et des conditions expérimentales, ouvrant ainsi de nouvelles perspectives pour la biologie structurale.

Lien vers l’article : https://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/jacs.5c02466