L'émergence de champs magnétiques RMN très élevés encouragera certainement l'étude de systèmes biologiques plus vastes avec leur dynamique et leurs interactions. La relaxation de spin par RMN permet de sonder les propriétés dynamiques des protéines où les taux de relaxation longitudinale (R1) et transversale (R2) du 15N, en plus de la NOE hétéronucléaire 1H-15N, décrivent l'échelle de temps ps-ns. Leur représentation analytique implique l'effet d'anisotropie de déplacement chimique (CSA) qui représente la contribution majeure à un champ magnétique très élevé supérieur à 18,8 T. Une analyse précise de ces derniers paramètres en termes de modèle libre (MF) nécessite la prise en compte de son effet. Jusqu'à présent, une valeur uniforme de -160 ppm pour la CSA a été largement utilisée pour dériver les paramètres d'ordre du squelette (S2), donnant lieu à une grande fluctuation de sa valeur à des champs magnétiques très élevés. Inversement, l'utilisation d'une CSA spécifique à un site améliore l'analyse précise de la dynamique des protéines, mais nécessite une approche expérimentale multi-champs rentable. Dans le présent article, nous montrons comment la CSA contribue principalement aux paramètres de relaxation à 28,2 T par rapport à des champs magnétiques plus faibles et peut fausser la détermination du S2. Nous proposons de remplacer la mesure fastidieuse de la relaxation de spin à des champs multiples par une combinaison de dynamique moléculaire (MD) et la mesure de la relaxation de spin à un seul champ magnétique très élevé. Nous avons appliqué cette stratégie à trois protéines bien repliées (ubiquitine, GB3 et ribonucléase H) pour montrer que les paramètres d'ordre déterminés sont en bon accord avec ceux obtenus à l'aide de données expérimentales uniquement.

DOI: 10.1039/d4cp03821e

Plateforme : IMEC-ISB-UCCS