La RMN est un outil performant pour quantifier les mouvements des chaînes latérales des protéines avec une résolution atomique. Observer les mouvements des chaines latérales aromatiques est particulièrement informatif: elles sont volumineuses mais peuvent cependant tourner jusqu'à 180 degrés pour permettre des “ring-flips” si leur environnement local est favorable. Les assemblages de protéines de type amyloïde sont très compact et leur stabilité est expliquée par un empilement quasi parfait de leurs chaînes latérales. En combinant des mesures de dynamique par RMN du solide et une stratégie de marquage isotopique des noyaux aromatiques, les sites de Bordeaux et Grenoble de la division RMN d'Infranalytics, en collaboration avec l'équipe de Paul Schanda (IST Vienne) ont caractérisé ces fameux “ring-flips” dans des fibres amyloïdes pour démontrer des comportements contrastés selon leur exposition à la surface des fibres. Cette approche est applicable à une large gamme de protéines, comme l’illustrent les études d'une enzyme de 500 kDa, et des protéines cristallines, par l’équipe Grenobloise.