Certains virus géants comme Mimivirus possèdent en abondance une petite protéine très riche en glycine et en cystéine et qui incorpore des agrégats fer-soufre (Fe-S) sous forme d’architectures de type [2Fe-2S], mais également [3Fe-4S] linéaire, un arrangement très rare dans le vivant. Cette protéine, dont la fonction est actuellement inconnue, est présente dans tous les clades des Megavirinae, une sous-famille des Mimiviridae, et sa capacité à lier des centres Fe-S de manière originale est une propriété conservée. Ces travaux exploratoires publiés dans la revue J. Am. Chem. Soc. vont permettre d’aborder la question du rôle des protéines à centres Fe-S en virologie, un domaine très peu étudié à ce jour.
Ces travaux ont été réalisés dans le cadre d'une collaboration avec les sites de Marseille (RPE) et Bordeaux (RMN) d'Infranalytics.
Référence : Evidence for [2Fe-2S]2+ and linear [3Fe-4S]1+ clusters in a unique family of glycine/cysteine-rich Fe-S proteins from Megavirinae giant viruses. Villalta, A. Srour, B. Lartigue, A. Clémancey, M. Byrne, D. Chaspoul, F. Loquet, A. Guigliarelli, B. Blondin, G. Abergel, C. Burlat, B. J Am Chem Soc 2023,145(5):2733-2738. doi: 10.1021/jacs.2c10484.
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Bénédicte Burlat , Maître de conférences Aix-Marseille Université
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